Publiée 23 juillet 2026
H/F Doctorant / Doctorante en Sciences de la Vie
Bioénergétique et ingénierie des protéines
Marseille, Hauts-de-France 13402, France
CDI
Description du Poste
Sujet De Thèse
Adaptation des bactéries à leur environnement : dynamique structurale d'un système protéique couplant le chaperon DnaK à la transcription
Le projet est basé sur la découverte récente d'un opéron, nommé atc pour adaptation to cold, essentiel à la croissance à basse température chez la bactérie aquatique mésophile Shewanella oneidensis. Cet opéron code 4 protéines : une protéine à domaine J (AtcJ), co-chaperon du chaperon moléculaire DnaK, et 3 protéines de fonctions inconnues (AtcA, AtcB et AtcC). AtcB interagit avec l'ARN polymérase bactérienne. Certaines interactions entre des protéines du système Atc sont en outre essentielles à la croissance au froid de S. oneidensis. On suppose que les protéines Atc jouent un rôle dans le recrutement de DnaK pour moduler l'activité de l'ARN polymérase et permettre une transcription efficace de gènes clés dans des conditions de froid. Ce système constituerait un mécanisme original de régulation de l'expression génétique couplant le chaperon DnaK à l'ARN polymérase mais dont les modalités restent à élucider.
L'objectif de ce projet collaboratif à l'interface Biologie/Chimie/Physique est d'étudier l'organisation et la dynamique structurale associée au fonctionnement de ce réseau de protéines. Pour cela, une approche pluridisciplinaire et intégrative sera mise en place combinant des approches de biochimie des protéines, et de spectroscopies de résonance magnétique (RM) associant la RPE (résonance paramagnétique électronique) et la RMN (résonance magnétique nucléaire) basées sur sur l'introduction de sondes paramagnétiques (nitroxydes).
Votre Environnement de Travail
Co-Directeur de thèse : COUSIN Samuel
Institut de Chimie Radicalaire (ICR, UMR 7273): équipe "Spectrométries Appliquées à la Caractérisation Structurale" (SACS)
Co-encadrante : MARTINHO Marlène
Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires (LISM, UMR 7255), équipe « Dynamique et Assemblage des protéines membranaires »
Le consortium de recherche regroupe des chercheurs dépendant de deux instituts différents du CNRS (CNRS Biologie et CNRS Chimie), ayant des expertises complémentaires et nécessaires à la description fine du réseau d'interaction du système Atc. Le laboratoire BIP sera responsable de la production du système biologique (production et purification des protéines Atc seules ou en complexe avec divers partenaires comme AtcJ, DnaK ...). Le laboratoire LISM sera responsable des études de dynamique locale des protéines et de leurs interactions par une approche basée sur des réactions de marquage à l'aide de sondes paramagnétiques, et leur étude par la RPE . L'ICR assurera l'acquisition et l'analyse des spectres RMN du ¹⁵N, en vue de l'attribution des résonances, de l'étude des effets PRE et de la dynamique du squelette peptidique.
Le ou la doctorant(e) dépendra de l'ED658 d'Aix-Marseille Université qui propose des formations dans le domaine des sciences du vivant.
Contraintes et risques
Contraintes usuelles liées au travail en laboratoire de biologie. Déplacements éventuels pour collaboration et participation à des conférences. Le ou la doctorante sera localisé(e) au BIP, sur le Campus CNRS Joseph Aiguier, 13009 Marseille, où les expériences de Biologie, RPE et RMN seront réalisées. Certaines expériences de RMN pourront être réalisées au campus de Saint-Jérôme (13013 Marseille).
Rémunération et avantages
Rémunération
La rémunération est d'un minimum de 2300,00 € mensuel
Congés et RTT annuels
44 jours
Pratique et Indemnisation du TT
Pratique et indemnisation du TT
Transport
Prise en charge à 75% du coût et forfait mobilité durable jusqu'à 300€
À propos de l'offre
Référence de l'offre
UMR7281-AURBIM-061
Section(s) CN / Domaine de recherche
Biologie moléculaire et structurale, biochimie
À propos du CNRS
Le CNRS est un acteur majeur de la recherche fondamentale à une échelle mondiale. Le CNRS est le seul organisme français actif dans tous les domaines scientifiques. Sa position unique de multi-spécialiste lui permet d'associer les différentes disciplines pour affronter les défis les plus importants du monde contemporain, en lien avec les acteurs du changement.
Sujet De Thèse
Adaptation des bactéries à leur environnement : dynamique structurale d'un système protéique couplant le chaperon DnaK à la transcription
Le projet est basé sur la découverte récente d'un opéron, nommé atc pour adaptation to cold, essentiel à la croissance à basse température chez la bactérie aquatique mésophile Shewanella oneidensis. Cet opéron code 4 protéines : une protéine à domaine J (AtcJ), co-chaperon du chaperon moléculaire DnaK, et 3 protéines de fonctions inconnues (AtcA, AtcB et AtcC). AtcB interagit avec l'ARN polymérase bactérienne. Certaines interactions entre des protéines du système Atc sont en outre essentielles à la croissance au froid de S. oneidensis. On suppose que les protéines Atc jouent un rôle dans le recrutement de DnaK pour moduler l'activité de l'ARN polymérase et permettre une transcription efficace de gènes clés dans des conditions de froid. Ce système constituerait un mécanisme original de régulation de l'expression génétique couplant le chaperon DnaK à l'ARN polymérase mais dont les modalités restent à élucider.
L'objectif de ce projet collaboratif à l'interface Biologie/Chimie/Physique est d'étudier l'organisation et la dynamique structurale associée au fonctionnement de ce réseau de protéines. Pour cela, une approche pluridisciplinaire et intégrative sera mise en place combinant des approches de biochimie des protéines, et de spectroscopies de résonance magnétique (RM) associant la RPE (résonance paramagnétique électronique) et la RMN (résonance magnétique nucléaire) basées sur sur l'introduction de sondes paramagnétiques (nitroxydes).
Votre Environnement de Travail
Co-Directeur de thèse : COUSIN Samuel
Institut de Chimie Radicalaire (ICR, UMR 7273): équipe "Spectrométries Appliquées à la Caractérisation Structurale" (SACS)
Co-encadrante : MARTINHO Marlène
Laboratoire d'Ingénierie des Systèmes Macromoléculaires (LISM, UMR 7255), équipe « Dynamique et Assemblage des protéines membranaires »
Le consortium de recherche regroupe des chercheurs dépendant de deux instituts différents du CNRS (CNRS Biologie et CNRS Chimie), ayant des expertises complémentaires et nécessaires à la description fine du réseau d'interaction du système Atc. Le laboratoire BIP sera responsable de la production du système biologique (production et purification des protéines Atc seules ou en complexe avec divers partenaires comme AtcJ, DnaK ...). Le laboratoire LISM sera responsable des études de dynamique locale des protéines et de leurs interactions par une approche basée sur des réactions de marquage à l'aide de sondes paramagnétiques, et leur étude par la RPE . L'ICR assurera l'acquisition et l'analyse des spectres RMN du ¹⁵N, en vue de l'attribution des résonances, de l'étude des effets PRE et de la dynamique du squelette peptidique.
Le ou la doctorant(e) dépendra de l'ED658 d'Aix-Marseille Université qui propose des formations dans le domaine des sciences du vivant.
Contraintes et risques
Contraintes usuelles liées au travail en laboratoire de biologie. Déplacements éventuels pour collaboration et participation à des conférences. Le ou la doctorante sera localisé(e) au BIP, sur le Campus CNRS Joseph Aiguier, 13009 Marseille, où les expériences de Biologie, RPE et RMN seront réalisées. Certaines expériences de RMN pourront être réalisées au campus de Saint-Jérôme (13013 Marseille).
Rémunération et avantages
Rémunération
La rémunération est d'un minimum de 2300,00 € mensuel
Congés et RTT annuels
44 jours
Pratique et Indemnisation du TT
Pratique et indemnisation du TT
Transport
Prise en charge à 75% du coût et forfait mobilité durable jusqu'à 300€
À propos de l'offre
Référence de l'offre
UMR7281-AURBIM-061
Section(s) CN / Domaine de recherche
Biologie moléculaire et structurale, biochimie
À propos du CNRS
Le CNRS est un acteur majeur de la recherche fondamentale à une échelle mondiale. Le CNRS est le seul organisme français actif dans tous les domaines scientifiques. Sa position unique de multi-spécialiste lui permet d'associer les différentes disciplines pour affronter les défis les plus importants du monde contemporain, en lien avec les acteurs du changement.
